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Integrine sind Rezeptorproteine, die die Zellen mit der extrazellulären Matrix verbinden und auf Signale von außen reagieren. Die extrazellulären Proteindomänen dieser Transmembranproteine haben Bindungsstellen für Adhäsionsproteine mit dem „RGD“-Erkennungsmerkmal (Arg-Gly-Asp) (RGD-Sequenz) wie Fibronektin (bei Fibroblasten), oder „Nicht-RGD Proteine“ wie interzelluläre Adhäsionsmoleküle (ICAMs), Kollagene und Laminin (bei Epithelzellen).

Ein Integrin ist ein Heterodimer, besteht also aus zwei miteinander assoziierten Glykoprotein-Ketten, von denen zumeist eine auf den Ca⁺⁺-Status der Umgebung anspricht. Die Art des zweiwertigen Kations kann die Spezifität der Bindung modulieren.

Beim Menschen lassen sich aus den bisher bekannten 18 alpha- und 8 beta-Untereinheiten 24 verschiedene Integrine aufbauen.

Siehe auch: Blutgerinnung, Fokale Adhäsion

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