Häm

Aus Kefk

Bild:Heme.svg

Häme sind Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom und einem Porphyrin-Molekül als Ligand. Der bekanntester Vertreter ist das Fe-Protoporphyrin IX, auch Häm b genannt, oder einfach Häm. Häme finden sich als prosthetische Gruppe in Proteinen, die als Cytochrome bezeichnet werden.

Inhaltsverzeichnis 1 Porphyrinstruktur 2 Derivate des Häms 3 Vorkommen 4 Biosynthese 5 Abbau und Ausscheidung 6 Literatur 7 Siehe auch 8 Weblinks

Porphyrinstruktur

Häme sind eisenhaltige Porphyrinkomplexe. Die Häme unterscheiden sich in der Porphyrinstruktur.

	Häm a	Häm b	Häm c	Häm o
PubChem Nummer	7888115	444098	444125	6323367
Summenformel	C49H56O6N4Fe	C34H34O4N4Fe	C34H36O4N4S2Fe	C49H58O5N4Fe
funktionelle Gruppe am C3-Atom	Hydroxyfarnesyl	-CH=CH2	-CH-(CH3)-SH	Hydroxyfarnesyl
funktionelle Gruppe am C8-Atom	-CH=CH2	-CH=CH2	-CH-(CH3)-SH	-CH=CH2
funktionelle Gruppe am C18-Atom	-CH=O	-CH3	-CH3	-CH3

Derivate des Häms

Derivate des Häms (genauer Häm b) unterscheidet man nach der Art der beiden axialen Liganden und der Oxidationsstufe des Eisen-Ions in der jeweiligen Komplex-Verbindung:

Häm-Derivat	Zentral-Ion	axialer Ligand R1	axialer Ligand R2
Häm (Ferrohäm)	Fe2+	H2O	H2O
Hämoglobin, Myoglobin	Fe2+	His (Globin)	His (Globin)
Oxyhämoglobin	Fe2+	O2	His (Globin)
Hämochrome	Fe2+	N-Verbindungen	N-Verbindungen
Häm (Ferrihäm)	Fe3+	H2O	H2O
Hämatin	Fe3+	OH−	H2O
Hämin	Fe3+	Cl−	H2O
Methämoglobin	Fe3+	His (Globin)	His (Globin)
Hämichrome	Fe2+	N-Verbindungen	N-Verbindungen

Vorkommen

Häm b kommt z.B. als eisenhaltiger Farbstoff in den roten Blutkörperchen vor. Zusammen mit dem in den Erythrozyten vorkommenden Eiweiß, dem Globin, bildet es Hämoglobin, das für die Sauerstoffaufnahme des Körpers eine zentrale Rolle spielt.

Häme kommen als prosthetische Gruppe in folgenden Proteinen (Cytochromen) vor:

Holoprotein (Cytochrom)	prosthetische Gruppe pro Monomer
Hämoglobin	Häm b
Myoglobin	Häm b
Katalase	Häm b
Succinat Dehydrogenase	Häm b
Cytochrom c Reduktase	2x Häm b, Häm c
Cytochrom c Oxidase	2x Häm a
Cytochrom c Peroxidase	Häm b
Cytochrom P450 Oxidase	Häm b
Cyclooxygenase	Häm b

Biosynthese

Im menschlichen Körper geht die Biosynthese aller Häme von Succinyl-CoA und der Aminosäure Glycin aus. Die δ-Aminolävulinatsynthase katalysiert die Verbindung von Glycin und Succinyl-CoA zu α-Amino-β-ketoadipat, welches spontan zu δ-Aminolävulinat decarboxyliert. Vier dieser Moleküle werden von der PBG-Desaminase unter Abspaltung von vier Ammoniak zu Hydroxymethylbilan umgesetzt. Weitere Umwandlungen erfolgen schrittweise über Uroporphyrinogen III (PBG-Isomerase) und Koproporphyrinogen III (Uroporphyrinogendecarboxylase) zu Protoporphyrinogen IX (Koproporphyrinogen-Oxidase) und Protoporphyrin IX (Protoporphyrinogen-Oxidase). In letzteres baut die Ferrochelatase noch ein zweiwertiges Eisen ein und das Häm (Häm b)ist fertig.

Pathologie: Praktisch jedes der beteiligten Enzyme kann einen Defekt aufweisen, was zu einem typischen Subtyp der Porphyrie führt.

Abbau und Ausscheidung

Die Abbauprodukte des Häms heißen Gallenfarbstoffe.

Die Hämooxygenase wandelt das rote Häm noch im Blut unter Sprengung des Porphyrinrings und unter Eisen- und Kohlenmonoxidabspaltung um zum grünen Biliverdin. Die Biliverdinreduktase reduziert es zum orange-roten Bilirubin. Ausgeschieden wird es als Bilirubin mit der Galle oder mit dem Kot. Weitere Abbauprodukte des Bilirubins wie das farblose Sterkobilinogen (das durch Darmbakterien zu den braunen Dipyrrolen Mesobilifuchsin und Bilifuchsin umgesetzt wird) und das orange-gelbe Sterkobilin tragen zur normalen Stuhlfarbe bei. Teilweise werden Bilirubinabbauprodukte wieder resorbiert und tragen als Urobilinogen und Urobilin zur gelben Farbe des Urins bei.

Literatur

• P.M. Jordan (1994): Highlights in haem biosynthesis. In: Curr. Opin. Struct. Biol. Bd. 4, S. 902-911. PMID 7712294
• H. Panek, M.R. O'Brian (2002): A whole genome view of prokaryotic haem biosynthesis. In: Microbiology. Bd. 148, S. 2273-2282. PMID 12177321 PDF

Siehe auch

• Blut
• Chlorophyll, dort ist das Eisen-Ion des Häms durch ein Magnesium-Ion ersetzt.
• Porphyrien, genetisch bedingte Synthesestörungen der Häm-Gruppe

Weblinks

• PROMISE Datenbank Häm Proteine (engl.)
• Heme and Porphyrin Metabolism (engl.)

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