Das Kefk Network Wiki befindet sich im Testbetrieb.

Aus Kefk.

Strukturformel
Bild:Glutaminsäure - Glutamic acid.svg
Allgemeines
Name	Glutaminsäure
Abkürzung	Glu, E
Restname	Glutamyl-
Essentiell	nein
Andere Namen	2-Aminopentandisäure α-Aminoglutarsäure E 620
Summenformel	C5H9NO4
CAS-Nummer	56-86-0
Kurzbeschreibung	weißer Feststoff
Eigenschaften
Molmasse	147,13 g/mol
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,538 g/cm3
Schmelzpunkt	Zersetzung bei 247–249 °C
Löslichkeit	wenig löslich in Wasser: 11,1 g/l (bei 25 °C) [1], schlecht löslich in Alkohol, unlöslich in Diethylether
Seitenkette	sauer
isoelektrischer Punkt	3,22 (siehe Aminosäure)
pK-Werte bei 25 °C	pKCOOH: 2,2 pKNH2: 9,7 pKSeitenkette: 4,4
van-der-Waals-Volumen	109
Hydrophobizitätsgrad	-3,5
Sicherheitshinweise
Gefahrensymbole keine Gefahrensymbole  [1]
R- und S-Sätze	R: keine S: keine [1]
MAK	keine MAK [1]
Handhabung	keine besonderen Anforderungen
Lagerung	dicht verschlossen, trocken, +15 °C bis +25 °C
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. Dieses Dokument entstammt in seiner ersten oder einer späteren Version der deutschsprachigen Wikipedia. Es ist dort zu finden unter dem Stichwort Glutamins%C3%A4ure, die Liste der bisherigen Autoren befindet sich in der Versionsliste; die Originalfassung kann dort auch bearbeitet werden. Alle Texte der Wikipedia und ihre Derivate stehen unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation.

Glutaminsäure (kurz Glu) ist eine α-Aminoglutarsäure und zählt zu den Aminosäuren. Als Glutamat bezeichnet man die ionisierte Form der Glutaminsäure, wie sie nach Dissoziation der Glutaminsäure oder eines ihrer Salze in Wasser vorliegt. Auch die Ester der Glutaminsäure werden Glutamate genannt. In Biologie und Medizin wird meist von Glutamat gesprochen, da die Aminosäure im Körper dissoziiert vorliegt.

In der Lebensmittelindustrie wird Glutaminsäure, meist in Form eines Salzes, als Geschmacksverstärker eingesetzt.

Vorkommen

Glutaminsäure kommt in den meisten Proteinen in unterschiedlichen Anteilen vor. Im Eiweiß des Quarks und der Getreidekörner hat sie einen besonders hohen Anteil von bis zu 43 %.

Glutamat im menschlichen Körper

Im menschlichen Körper kommt wie bei allen Aminosäuren nur das L-Isomer des Glutamates vor. Als proteinogene Aminosäure ist Glutaminsäure Baustein von Proteinen. Auch abgesehen davon spielt sie eine wesentliche Rolle im Zellstoffwechsel, da sie über den Citratzyklus in Verbindung zum Kohlenhydratstoffwechsel steht. Sie ist zudem an der Bildung von anderen Aminosäuren beteiligt.

Glutaminsäure bindet das beim Protein- und Aminosäureabbbau freiwerdende Zellgift Ammoniak unter Bildung von Glutamin durch folgende Reaktion:

α-Ketoglutarat → Glutaminsäure → Glutamin

Glutamat ist der wichtigste erregende Neurotransmitter im zentralen Nervensystem der Wirbeltiere. Es wird synaptisch freigesetzt und bindet an spezifische Glutamat-Rezeptoren.

Im Zentralnervensystem wird L-Glutaminsäure durch das Enzym L-Glutaminsäuredecarboxylase zu γ-Aminobuttersäure, einem weiteren Neurotransmitter, decarboxyliert.

Glutaminsäure ist die einzige Aminosäure, die im Gehirn oxidiert, transaminiert, aminiert und decarboxyliert wird.

Glutamat wird nachgesagt, dass es dem Muskelaufbau diene und positiv auf das Immunsystem einwirke. Aus diesem Grund wird es von Bodybuildern geschätzt und ergänzend zur Nahrung eingenommen.

Glutamat und der Citratzyklus

2-Oxoglutarat (α-Ketoglutarat), ein Zwischenprodukt des Citratzyklus, wird mit Hilfe des Enzyms Glutamatdehydrogenase teilweise zu Glutamat umgesetzt, um die Zelle mit dieser Aminosäure zu versorgen.

      H                            H
      │                            │
    H-C-COOH         →         H2N-C-COOH
      │ 		           │
    H-C–H                        H-C-H
      │			           │
    O=C–COOH			 H2C-COOH

Bedeutung bei der Umsetzung des Zellgiftes NH₄⁺

Glutamat entsteht im Citratzyklus aus α-Ketoglutarat (αKG) und einem Ammoniumion durch die Reaktion der Glutamat-Dehydrogenase (GDH). Ein weiteres Ammoniumion kann über die Reaktion der Glutamin-Synthetase (GlnS) abgefangen werden, wobei Glutamin entsteht. Beide Reaktionen dienen der spontanen Entgiftung aller Gewebe und sind im Hirn von besonderer Bedeutung.

Für die endgültige Entgiftung müssen Ammoniumionen dem Harnstoffzyklus zugeführt werden. Dies erfolgt sowohl durch Übertragung (Transaminierung) auf Oxalacetat (OA), als auch über die Glutamat-Dehydrogenase-Reaktion. Glutamin kann mit α-Ketoglutarat in Pflanzen zu zwei Molekülen Glutaminsäure umgesetzt und damit der GDH-Reaktion zugeführt werden. Diese Reaktion wird durch Glutamat-Synthase (GluS) katalysiert.

Bei der Aminosäuresynthese ist Glutaminsäure der NH₂ Donor in einer Transaminierungsreaktion. Diese überführt α-Ketosäuren in die homologen α-Aminosäuren. Beispiele sind Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) und Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT). Coenzym ist Pyridoxalphosphat. Für nahezu alle anderen Aminogruppen, die im Stoffwechsel benötigt werden, ist Glutamin der Donor.

Glutamat als Geschmacksverstärker

Als Geschmacksverstärker werden den Lebensmitteln Glutaminsäure (E 620) oder deren Salze wie Mononatriumglutamat (E 621), Monokaliumglutamat (E 622), Calciumdiglutamat (E 623), Monoammoniumglutamat (E 624), Magnesiumdiglutamat (E 625) zugesetzt. Diese vermitteln die Geschmacksrichtung Umami und werden bei Überempfindlichkeit als Auslöser des Chinarestaurant-Syndroms, einer kurzzeitigen Glutamatintoxikation vermutet.

Glutamat wird in Lebensmittelzusatzangaben normalerweise als „Geschmacksverstärker“ deklariert.

Viele wohlschmeckende Lebensmittel (wie reife Tomaten und Käse) enthalten hohe Gehalte an freiem Glutamat. Aus diesem Grund werden sie schon seit Jahrhunderten in der Küche als 'natürliche' Geschmacksverstärker geschätzt. In der asiatischen Küche werden Fischsaucen und Algenextrakte als Glutamatspender verwendet.

Die Mengen an Glutamat, die künstlich zugesetzt werden, sind allerdings manchmal höher als das natürliche Vorkommen in glutamatreichen Nahrungsmitteln wie Parmesan, Roquefort oder reifen Tomaten.

Glutamat findet auch als Mastmittel Einsatz. Es soll das physiologische Sättigungsgefühl unterdrücken, so dass Menschen wie Versuchstiere weiteressen, obwohl der Körper eigentlich genug hat. Einige Ernährungsexperten führen darauf die Übergewichtsprobleme unter Kindern in den USA zurück.

Entdeckung

Als Substanz wurde Glutamat (Natriumglutamat) zuerst 1866 vom Deutschen Karl Heinrich Leopold Ritthausen identifiziert, 1908 entdeckte der japanische Forscher Kikunae Ikeda dessen Bedeutung als Geschmacksqualität; er untersuchte, was die Ursache für den besonderen Wohlgeschmack von Käse, Fleisch und Tomaten ist, der aber nicht durch die vier bekannten Geschmacksrichtungen süß, sauer, salzig, bitter abgedeckt wird. Dabei konnte er aus einem in Japan in der Küche verwendeten Algenextrakt Glutamat extrahieren und nachweisen, dass Glutamat für den speziellen Umami-Geschmack verantwortlich ist. Zusammen mit dem Industriellen Saburôsuke Suzuki gründete er zur Vermarktung seiner Entdeckung später das Unternehmen Ajinomoto. Heute wird Glutamat vor allem in Südost-Asien biotechnologisch mit Hilfe des Bakteriums Corynebacterium glutamicum hergestellt (1,5 Mio. Tonnen pro Jahr).

Gesundheitliche Auswirkungen

Da Glutamat als Neurotransmitter einen direkten Einfluss auf die Stoffwechselvorgänge von Nervenzellen hat, wirkt es bei überhöhten zellulären Konzentrationen schädlich auf Nervenzellen und kann sogar zu deren Absterben führen. Konzentrationsabhängig wirkt es also neurotoxisch. Es steht im Verdacht bei der Entstehung von Parkinson und Alzheimer eine Rolle zu spielen.

Eine Studie ergab, dass durch die Aufnahme von Glutamat der Plasmaspiegel erhöht wird, die Schwelle, bei der eine Gesundheitsbeeinträchtigung als gegeben angesehen wird, wurde mit 150 mg pro Kilogramm Körpergewicht ermittelt^[2]. Weiterhin wurde ein großer Einfluss auf den Hypothalamus und weitere nicht durch die Gehirn-Blut-Barriere geschütze Teile des Gehirns belegt^[3]. Viele Studien vorher hatten eine Schädlichkeit des Glutamat abgelehnt, da man dort annahm die Gehirn-Blut-Barriere wäre ein ausreichender Schutz vor den Auswirkungen des Glutamats. Die Wageningen University betreibt zur Zeit im Auftrag des Nestle-Konzerns eine Studie um diese Resultate zu widerlegen.

Weiterhin wird vermutet, dass Glutamat in Verbindung mit dem Süßstoff Aspartam zu degenerativen Erkrankungen führt ^[4].

Quellen

1. . ^{a b c d} BGIA GESTIS Stoffdatenbank: http://www.hvbg.de/d/bia/gestis/stoffdb/index.html. 31. Jan.. 2008
2. ↑ The Annals of Pharmacotherapy: Vol. 35, No. 6, pp. 702-706 (engl.)
3. ↑ The Annals of Pharmacotherapy: Vol. 35, No. 6, pp. 702-706 (engl.)
4. ↑ Russel L. Blaylock, The Taste that Kills

• Geha RS et al.: Multicenter, double-blind, placebo-controlled, multiple challenge evaluation of reported reactions to monsosodium glutamate. J.Allergy Clin. Immunol., 2000, S. 106;973-980 [1]
• Dittrich, K.: Glutamat - Harmlos oder Nervengift? UGB-Forum 2, 100-101, 2004[2]
• Ortega-Gutierrez, S.: Excitoxizität - Tödliche Reize Gehirn und Geist Nr.4/2007 [3]

Weblinks

• Ajinomoto, erster Produzent von Glutamat

Dieses Dokument entstammt in seiner ersten oder einer späteren Version der deutschsprachigen Wikipedia. Es ist dort zu finden unter dem Stichwort Glutamins%C3%A4ure, die Liste der bisherigen Autoren befindet sich in der Versionsliste; die Originalfassung kann dort auch bearbeitet werden. Alle Texte der Wikipedia und ihre Derivate stehen unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation.

Dieses Dokument entstammt in seiner ersten oder einer späteren Version der deutschsprachigen Wikipedia. Es ist dort zu finden unter dem Stichwort Glutamins%C3%A4ure, die Liste der bisherigen Autoren befindet sich in der Versionsliste; die Originalfassung kann dort auch bearbeitet werden. Alle Texte der Wikipedia und ihre Derivate stehen unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation.