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Globuline
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Globuline sind Proteinreservestoffe von Pflanzen und Proteine des Blutplasmas. Sie gehören zur Gruppe der Globulären Proteine. Hauptbildungsort der Globuline ist die Leber. Im Blutplasma machen sie etwa 40 % der gesamten Proteine aus, ihre Masse beträgt zwischen 36 kDalton und 1,3 MDalton. Bei 60 °C verklumpen Globuline, außerdem werden sie durch Fällungsmittel denaturiert. Abgebaut werden sie von Enzymen und durch Hydrolyse.
Globuline sind in Wasser unlösliche Eiweißstoffe, die mit verdünnten Neutralsalzlösungen, wie z. B. Ammoniumsulfatlösung, gelöst werden können. Sie haben zahlreiche Funktionen, unter anderem als Enzyme, in der pH-Wert-Regulierung, als Energielieferanten, Transporter und in der Hämostase. Ihre Hauptaufgabe ist aber in der natürlichen und der erworbenen Immunität gegen Fremdkörper zu sehen. Die immunologisch aktiven Globuline werden als Immunglobuline bezeichnet, ihre Synthese findet in Plasmazellen statt.
Nach ihrer elektrophoretischen Beweglichkeit werden sie in 4 Gruppen unterteilt:
- α1-Globuline
- Transcortin (Steroid-Transport)
- Transcobalamin (Vitamin B12-bindend)
- Thyroxin-bindendes Globulin
- Bilirubin-Transporter
- Prothrombin (Proenzym des Thrombins)
- Gc-Globulin (Vitamin D-bindend)
- α2-Globuline
- Haptoglobin: Hämoglobinbindung
- Caeruloplasmin: Transport von Cu-Ionen
- β-Globuline
- Lipid-transportierende Beta-Lipoproteine: Lipidtransport
- Transferrin: Eisentransport
- Fibrinogen: Vorstufe von Fibrin
- Hämopexin: Häminbindung
- C-Reaktives Protein: Akute Phase Protein
- γ-Globuline
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