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Cytochrome (auch: Zytochrome, griech. chroma = Farbe) sind farbige Proteine (Chromoproteine) (daher der Name, der "Zellfarbstoff" bedeutet), die Häm als prosthetische Gruppe enthalten. Sie spielen eine Rolle bei der Zellatmung, bei der Photosynthese und bei anderen biochemischen Vorgängen, wo sie als Redoxkatalysator (Oxidoreduktase) wirken. Es gibt circa 50 verschiedene Typen. Cytochrome kommen in Zellorganellen wie Mitochondrien und Chloroplasten vor. Die biologische Funktion der Cytochrome besteht in der Elektronenübertragung.

Geschichte

Die Cytochrome wurden 1884 von McMunn^[1] entdeckt. Erst 40 Jahre nach der Entdeckung konnte David Keilin^[1] die Spektren von lebenden Zellen interpretieren als die der drei wichtigsten Cytochrome a, b und c.^[1][1]

Eigenschaften

Cytochrome besitzen als prosthetische Gruppe ein oder mehrere Häm-Moleküle. Die Cytochrome unterscheiden sich im Häm-Typ und vom Apoprotein, welche das Häm umgibt. Nach ihren charakteristischen Licht-Absorptionsspektren unterscheidet man die Cytochrome a, b, c und d.

Beispiele

Das bestuntersuchte Cytochrom ist das Cytochrom c, welches aus dem Herzmuskelgewebe von Thunfischen oder Pferden gewonnen wird. Es besteht aus ungefähr 100 Aminosäuren und die molekulare Struktur ist durch Proteinkristallographie gut charakterisiert. Cytochrom c ist evolutionsgeschichtlich ein sehr altes Protein.

Im Gegensatz zu vielen anderen Cytochromen, die Aufgaben beim Elektronentransport wahrnehmen, katalysiert das Cytochrom P450 die Hydroxylierung nichtaktivierter Kohlenwasserstoffe.

Weitere Cytochrome:

• Hämoglobin
• Myoglobin
• Katalase
• Succinat Dehydrogenase
• Cytochrom c Reduktase
• Cytochrom c Oxidase
• Cytochrom c Peroxidase
• Cytochrom P450 Oxidase
• Cyclooxygenase

Literatur

Siehe auch

• Häm

Weblinks

• Internationale Normenklatur der Cytochrome (IUBMB) (englisch)
• PROMISE Datenbank: Cytochrome (englisch)