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Arginylierung ist der Prozess, bei dem die Aminosäure Arginin an den N-terminalen Ende von Proteinen angehängt wird. Das Anhängen dieser Aminosäure erfolgt sehr spezifisch und ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.

Der eigentliche Prozess der Arginylierung wird durch das Enzym Arg-transfer-RNA-Protein-Transferase (Ate1) katalysiert. Dabei wird ein Arginyl-Rest an ein N-terminalen Asparagin-, Glutamin- oder Cystein-Rest gekoppelt. Dieser Prozess vollzieht sich nach einer spezifischen Proteolyse, d.h. Enzyme spalten das ursprüngliche Protein, so dass ein Peptid mit diesen N-terminalem Aminosäuren entsteht (oftmals wird nur das initiale Methionin abgespalten). Der Ausfall des evolutionär gut konservierten Enzyms Ate1 führt bei Mäusen zu tödlichen Fehlentwicklungen im Embryo ^[1]. Arginylierung scheint somit eine wichtige Modifikation in Eukaryoten zu sein.

Die Funktion der Arginylierung selber ist noch nicht geklärt. So wird jedes fünfte Aktin-Monomer in Fibroblasten mit einer Arginylierung versehen, welches eine direkte Auswirkung auf die erhöhte Stabilität von Aktinfilamenten hat ^[2]. Bei anderen Proteinen wiederum scheint Arginylierung eher ein Degradationssignal für diese zu sein ^[3] [4].

Literatur

1. ↑ Stöcker P: Arginylierung. Laborjournal 10/2006; S. 40
2. ↑ Karakozova M, Kozak M, Wong CC, Bailey AO, Yates JR 3rd, Mogilner A, Zebroski H, Kashina A: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. Science 2006; 313(5784): 192-6. PMID 16794040
3. ↑ Bohley P, Kopitz J, Adam G, Rist B, von Appen F, Urban S: Post-translational arginylation and intracellular proteolysis. Biomed Biochim Acta. 1991; 50(4-6):343-6. PMID 1801699
4. ↑ Davydov IV, Varshavsky A: RGS4 is arginylated and degraded by the N-end rule pathway in vitro. J Biol Chem. 2000; 275(30):22931-41. PMID 10783390

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